>  Les Glycopeptides :

Les glycopeptides sont des molécules complexes, constituées d'un heptapeptide cyclique sur lequel viennent se greffer des sucres (mannose et glucosamine dans la teicoplanine; glucose et vancosamine dans la vancomycine).

Les glycopeptides sont au même titre que les b-lactames des inhibiteurs de la synthèse du peptidoglycane de la paroi bactérienne. Leur action est toutefois différente : ils se fixent aux niveau des extrémités peptidyl-D-Ala-D-Ala des précurseurs lipopeptidiques lorsqu'ils émergent de la membrane cytoplasmique, durant leur transport à travers celle-ci, et inhibent ainsi les étapes de transglycosylation et de transpeptidation, nécessaire à la bonne synthèse du peptidoglycane action subséquente de la transpeptidase (qui catalyse l'enlèvement du D-Ala terminal et la réticulation du peptidoglycane).

Les glycopeptides sont lentement bactéricides, essentiellement sur les bactéries Gram positives (les staphylocoques, y compris les souches résistantes à la méthicilline (MRSA), les streptocoques, y compris les entérocoques, Clostridium difficile, etc). Ils présentent, in vitro, une synergie avec les aminoglycosides.


Les principaux glycopeptides sont :

- la vancomycine
- la téicoplanine (ou téichoplanine)
- la ristocétine
- le composé nommé LY333328, qui en est au stade des essais cliniques.
- L'avoparcine, enfin, est un glycopeptide à usage vétérinaire.



Structure de la vancomycine.

Le premier glycopeptide isolé, la vancomycine, l'a été en 1956 à partir d'échantillon de sols prélevés en Inde et en Indonésie, contenant le germe Streptomyces orientalis (Nocardia orientalis).