Figure 10 A : Mécanisme d'activation et d'inactivation des membres de la famille Src.
Le domaine SH2 des kinases de la famille Src (SFKs) va interagir avec la tyrosine inhibitrice, une fois phosphorylée, ce qui conduit au repliement de la kinase dans une conformation inactive. La déphosphorylation de ce site conduit au dépliement et à l'activation de l'enzyme.
Figure 10 B : Mécanisme d'activation et d'inactivation des membres de la famille Src.
Suite à la stimulation du récepteur, les SFKs sont activées et vont phosphoryler différents substrats dont, éventuellement, Cbp. Suite à cette phosphorylation sur tyrosine, Csk peut se lier à Cbp par son domaine SH2. Une fois colocalisée avec les SFKs, au niveau des radeaux lipidiques, Csk peut phosphoryler le site inhibiteur des SFKs et conduire ainsi à l'inactivation de la kinase. D'après Cary et Cooper, 2000.
