Figure 3 : Structure tridimentionnelle des caspases. Squellette a-carboné des caspases 1 (A) et 3 (B). Les substrats YVAD (A) et DEVD (B) sont representés en blanc au niveau du centre actif. Le couvercle (FLAP) qui obstrue partiellement le centre actif de la caspase 3 est indiqué sur la figure B.

Les figures C et D présentent une structure en volume de la caspase 3.

E : représentation de la poche de liaison du substrat de la caspase 3. a : Cys²⁸⁵ (vert); b : His²³⁷ (bleu), Gly²³⁸ (vert); c : Gln²⁸³ (vert), Arg³⁴¹ (bleu). Les carbones a des acides aminés P1, P2, P3 et P4 du substrat DEVD sont numérotés de 1 à 4 respectivement.

F : Même substrat au niveau du centre actif mais vu dans une orientation opposée à celle de la figure 3E.

Les résidus conservés sont indiqués selon le code couleur suivant : vert pour les polaires non chargés, orange pour les hydrophobes, bleu pour les basiques et rouge pour les acides. Extrait de Earnshaw et al., 1999.

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