CONCLUSION :


La protéine NTR3/sortiline constitue un nouvel élément qui ne simplifie pas notre compréhension des mécanismes qui gouvernent la signalisation neuropeptidergique déjà médiée par plusieurs sous-types de récepteurs appartenant à la famille des récepteurs couplés aux protéines-G, comme c'est le cas pour le peptide neurotensine. Son identification soulève de nombreuses questions quant à la signalisation induite par la NT et les mécanismes du trafic intracellulaire, et son étude a jusqu'à présent apporté peu d'éclairages sur ces sujets.

La protéine NTR3/sortiline est elle impliquée dans l'adressage du propeptide, du précurseur de la NT ou de la LpL, en fonction du type cellulaire l'exprimant ?

La protéine NTR3/sortiline est elle un récepteur fonctionnel de la NT ?

Peut-être que la protéine NTR3/sortiline joue un rôle différents en fonction de la disponibilité de l'un ou l'autre des ligands déjà identifiés, ce qui constituerait un exemple de protéine multifonctionnelle dont la diversité d'action résulterait de mécanismes évolutifs. Toutes ces questions constituent un challenge nouveau et son vraisemblablement en cours d'étude dans des laboratoires dont l'intérêt se porte sur la biochimie et l'adressage cellulaire des neuropeptides, ou bien les propriétés des divers membres de la famille de récepteurs Vps10p.




REMERCIEMENTS :


Je remercie le Professeur Jean-Pierre Vincent, Claus Muck Petersen, Valérie Navarro et Stéphane Martin pour toutes les enrichissantes discussions. Merci beaucoup au Dr. Walter Ferlin pour sa relecture critique du manuscrit et à Franck Aguila pour les figures, excellentes comme à l'accoutumée.




Tableau et Figures :

Tableau 1 : Distribution tissulaire des protéines de la famille des récepteurs à domaine Vps10p.

Figure 1 : La famille des réceteurs à domaine Vps10p.

Figure 2 : Modèle des fonctions possibles de la protéine NTR3/NTR3/sortiline.