Figure 9 : Cycle d'activation et d'inactivation des protéines-G : un ménage à quatre.
(A) : La protéine-G hétérotrimérique est inactive dans l'état-1 (la sous-unité
a contient du GDP). Le récepteur activé stimule la libération du GDP. L'état-2 est caractérisé par l'absence de nucléotide au sein de la sous-unité
a. Cet état-2 est extrêmement transitoire. Le GTP s'associe rapidement au site nucléotidique. Il se produit alors une dissociation entre les partenaires : le récepteur, la protéine
a-GTP et le complexe
bg.
a-GTP, d'une part, et
bg, d'autre part, s'associent avec des effecteurs identiques ou différents pour en modifier l'activité. L'hydrolyse du GTP met fin à l'interaction
a-GTP-effecteur.
a-GTP s'associe alors à
bg et met fin à l'association de
bg avec son propre effecteur. Les protéines RGS (Regulator of G protein signaling) interviennent dans le cycle d'inactivation des protéines-G trimériques en accélérant la vitesse d'hydrolyse du GTP (Bockaert et Pin, 1998).
(B) : Le rôle du récepteur, Gbg, et d'une RGS sont analogues à GDS, GDI et GAP qui régulent les petites protéines-G de type Ras (pour revue : Dohlman et Thorner, 1997). (voir chapitre I-21).
