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Les mécanismes moléculaires de la perception olfactive.

Auteur : Dr. Valéry MATARAZZO - CNRS UPR 9024 - Laboratoire de Neurobiologie - Marseille, France.

Adresse actuelle : Johns Hopkins Medical Institute - Department of Neurosciences, Baltimore, MD, USA -


B : Mécanismes moléculaires de la réception des molécules odorantes :

B3.1.3. caractéristiques structurales des récepteurs olfactifs :

Les gènes codant pour les ORs sont monoexoniques ce qui facilite leur clonage à partir d'ADN génomique. Ils présentent un cadre de lecture ouvert d'environ 1000 paires de bases. En revanche, ceux des invertébrés, tout au moins pour la drosophile et C. Elegans, présentent plusieurs introns (Clyne et al., 1999; Troemel et al., 1995). Etant donné le faible taux d'identité avec les autres récepteurs couplés aux protéines-G, les ORs constituent une famille bien individualisée de récepteurs à sept domaines transmembranaires (Buck et Axel, 1991).

  Figure 11
Les ORs sont de petite taille (environ 300 résidus d'acides aminés), avec des boucles intra- et extracellulaires et des segments terminaux très courts. Au sein de cette famille, certains motifs d'acides aminés sont conservés (Buck et Axel, 1991; Pilpel et Lancet, 1999). On trouve notemment les motifs PMYLFLGNLS au début du domaine transmembranaire 2, MAYDRYVAIC à la fin du domaine 4 et au début de la boucle intracellulaire 2, SY à la fin du domaine 5, FSCSSH au début du domaine 6 et PMLNPF dans le domaine 7. Avec quelques degrés de différence, la coexistence de ces motifs est suffisante pour classer une séquence de vertébré à sept domaines transmembranaires dans la famille des ORs. D'une manière plus générale, la plus grande conservation se situe dans les domaines transmembranaires II, VI, VII et dans la boucle intracellulaire 2. Par contraste, les domaines transmembranaires III, IV et V sont des régions hypervariables (Figure 11).

  Figure 12
Ces hyper-variations, au même titre que les domaines hypervariables des immunoglobulines, peuvent être mises en relation avec la diversité des molécules odorantes. La présence d'un site de liaison en profondeur dans le faisceau d'hélices transmembranaires est commune aux récepteurs liant des ligands de petite taille (quelques daltons) comme les récepteurs des amines biogènes de la famille 1 des récepteurs couplés aux protéines-G (Kobilka, 1992). Récemment, la cristallisation du récepteur de la rhodopsine bovine (Palczewski et al., 2000) a permis de modéliser des ORs et de définir le site de liaison des odorants le plus probablement entre les domaines III, V et VI (Figure 12).

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